나고야 대학과 나가오카 바이오 대학, 요코하마 국립 대학의 공동 연구 그룹은 박테리아가 가진 운동 기관 관모 모터를 구성하는 단백질 중 하나인 FliG 분자의 구조 동태를 해명했다.
세균의 편모의 근원에 있는 회전 모터는 “편모 모터”라고 불려 불과 45나노미터라고 하는 작지만, F1 머신의 엔진의 회전수에 필적하는 초고속으로 회전 가능하다.게다가 톱 스피드로부터 순간적으로 회전 방향을 바꾸어 거의 100%에 가까운 에너지 변환 효율을 가진다고 하는 매우 뛰어난 모터다.
편모 모터의 회전자를 구성하는 단백질 중에서 FliG는 고정자와 상호 작용하는 것으로 알려져 있으며, 모터의 회전 운동에 있어서 주요한 역할을 담당하고 있는 것으로 생각되어 왔지만, 이것 까지 상세한 분자 기구나 상호작용 양식의 해명에는 이르지 않았다.
이번에, 이 그룹은 FliG 단백질의 C 말단 도메인(FliGc)의 아미노산 변이체를 조제하고, 야생형 FliGc와 비교함으로써 회전 방향의 변환 제어 기구의 해명을 목표로 했다.그 결과, FliGc는 주로 3개의 컨포메이션을 형성해, 복수의 구조간을 오가는 역동적인 성질을 가지고 있어, 그것이 전진이나 후퇴를 결정하는데 중요한 역할을 담당하고 있는 것이 밝혀졌다.
이번에 발견된 특징적인 역학은 높은 에너지 변환 효율로 모터의 회전 방향을 변환하는데 중요할 것으로 예상되며, 이 지견을 바탕으로 인공적으로 나노 머신을 설계함으로써 의료 및 인공 생명 설계 등 다양한 분야에의 응용이 기대된다.
