산업기술종합연구소 바이오메디컬 연구부문 뇌유전연구그룹의 낙석지세주임연구원, 홋카이도대학대학원 첨단생명과학연구원의 키타무라 로조교, 순천당대학 의학부 뇌신경내과 시무라 히데키 준교수 등은 공동으로 알츠하이머병의 원인인자의 하나인 아밀로이드β(Aβ)단백질의 동태를 살아있는 신경세포내나 생체내에서 가시화하는 기술을 개발하였습니다.

 Aβ는 쉽게 중합하여 큰 응집체를 형성합니다.살아있는 세포나 개체 내의 단백질의 국재 등의 관찰에는 녹색 형광 단백질(GFP)이 자주 사용되지만, Aβ와 GFP를 융합시킨 단백질(Aβ-GFP)은 Aβ의 중합에 의한 GFP의 형광이 억제된다고합니다.그 때문에, 생체 ​​내에서 발현시켜도 Aβ가 중합하면 형광이 관찰되지 않고, Aβ의 국재나 동태의 가시화는 곤란하였다.

 지금까지, Aβ와 GFP를 잇는 아미노산 서열(링커)로서 12개 이하의 아미노산이 이용된 것은 Aβ가 중합하면 GFP의 형광이 소실되고 있었습니다.이번에, 링커에 14개의 아미노산을 이용해, Aβ의 중합 상태와 무관하게 형광이 관찰할 수 있는 융합 단백질을 개발했습니다.이 Aβ-GFP는, GFP의 융합에 의해 Aβ의 중합이 일정 이상 진행되지 않고, 생체의 내외에서 2~4량체를 중심으로 한 올리고머의 상태로 존재하는 것이 판명.이에 따라 살아있는 세포 내에서 Aβ의 역동적인 움직임과 초대 배양 신경 세포 내에서의 축적 상태 등의 해석이 가능하다고 합니다.또한 알츠하이머병 발병에 관여하는 독성이 강한 Aβ 올리고머를 형성하기 때문에 Aβ 올리고머의 중합 정도와 세포에 대한 독성의 관계 등의 해석이 가능해진다는 것입니다.

 앞으로는 배양세포나 살아있는 개체를 이용한 알츠하이머병 치료약의 후보 물질의 스크리닝에의 응용이나, 알츠하이머병의 발병 메카니즘의 해명에 기여할 것으로 기대되고 있다.

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