헤모글로빈이 자신의 분자 내에서 가스 분자를 이동시키는 모습의 직접 관찰에 성공했다고 자치의과 대학, 요코하마 시립 대학, 영국 Research Complex at Harwell 등의 공동 연구 그룹이 발표했다.
혈액에서 산소 운반 단백질로 잘 알려진 헤모글로빈.폐에서 받은 산소를 전신의 세포에 전달하는 역할을 담당하지만, 실은 헤모글로빈 내부에서 산소 등의 가스 분자가 어디를 어떻게 출입하는지는 알려지지 않았다.
본 연구에서는, 산소와 동등한 성질을 가지는 일산화탄소(CO)가 결합한 헤모글로빈 결정을 제작하고, 펄스 레이저광을 맞추고, 광해리한 CO가 이동하는 모습을 저온하의 X선 결정 해석법으로 직접 관찰했다.헤모글로빈은 α서브유닛 2개와 β서브유닛 2개로 이루어져, 각 서브유닛 중에 1개씩 존재하는 철이 산소를 탈착하는 구조로 되어 있지만, 관찰의 결과, α서브유닛과 β서브유닛 로 운동 부위가 현저히 다르고 CO가 통과하는 길도 다르다는 것을 알았다.
또한, 헤모글로빈은 환경에 따라 가스가 붙기 쉬운 서브 유닛 배치 (R 상태)와 부착하기 어려운 서브 유닛 배치 (T 상태)로 변화하는 것으로 알려져 있지만, T 상태에서는 협조적인 단백질 운동에 의해 능동적으로 가스 분자를 서브 유닛 밖으로 방출하는 모습도 확인되었다.이것은 단백질 내외로의 가스 분자의 출입이 동결되는 것으로 생각되는 저온 하에서도 관찰되었다고 하며, 산소 농도가 낮은 말초 조직에서 T 상태로 변화한 헤모글로빈이 산소를 보다 신속하게 외부 에 공급하기 위한 구조임이 시사되었다.
이번 발견은 헤모글로빈이 산소를 전달하는 메커니즘의 해명으로 이어지는 성과로 기대된다.
